1樓：匿名使用者
每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現
活力，酶表現最大活力時的ph稱為酶的回最適ph。
酶反應的最適答ph對酶活性的影響主要是：最適ph的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發生變化而降低酶的活性；較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。
酶的最適ph不是固定的常數，受酶的純度、底物的種類和濃度、緩衝液的種類和濃度等的影響。一般酶的最適ph在4~8之間，植物和微生物體內的酶最適ph多在4.5~6.
5,而動物體內的最適ph多在6.5~8，多在6.8左右。
酶的最適ph對酶活性有什麼影響
2樓：匿名使用者
生物體內不同的酶有它們對應的最適ph,例如胃蛋白酶，它的最適ph 為1.5-2.2，因此可以在胃酸的環境下發揮作用，其他的酶的最適ph一般都接近中性。
過酸或過鹼都能使酶的分子結構遭到破壞而失去活性。
酶的最適ph是指什麼
3樓：微
每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現活力，酶表現最大活力時的ph稱為
酶的最適ph。
酶反應的最適ph對酶活性的影響主要是：最適ph的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發生變化而降低酶的活性；較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。
酶的最適ph不是固定的常數，受酶的純度、底物的種類和濃度、緩衝液的種類和濃度等的影響。一般酶的最適ph在4~8之間，植物和微生物體內的酶最適ph多在4.5~6.
5,而動物體內的最適ph多在6.5~8，多在6.8左右。
酶的作用為什麼會有最適溫度和最適ph
4樓：逍遙的小飛鳥
因為絕大多數情況下,酶的化學本質是蛋白質,而蛋白質是具有活性的物質,溫度過高或過低,強酸或強鹼都會使蛋白質結構受到破壞而變性,所以酶有最適溫度和最適ph.
ph對酶活性有什麼影響？
5樓：匿名使用者
酶在最適ph範圍內表現出活性，大於或小於最適ph，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；過高或過低的ph都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。
人體中的大部分酶所處環境的ph值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在ph值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適ph在8左右。酶的化學本質是蛋白質或rna，因此它也具有一級、二級、**，乃至四級結構。
按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。
酶反應的特點：
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大於這個數量；
4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的；
5、活性可調節性：包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等；
6、易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
6樓：今天我好高興
ph偏高或偏低，酶活性明顯降低。
①過酸、過鹼能使酶本身變性失活
②ph改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適ph時，酶分子上活性基團的解離狀態最適於與底物結合，ph高於或低於最適ph時，活性基團的解離狀態發生改變，酶和底物的結合力降低，因而酶反應速率降低。
③ph能影響底物的解離。可以設想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態，才適於與酶結合發生反應。若ph的改變影響了這些基團的解離，使之不適於與酶結合，當然反應速度亦會減慢。
化學本質為蛋白質的酶受到物理或化學因素影響，其分子內部原有的高度規律性結構發生變化，次級鍵（如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等）被破壞，蛋白質分子從原來有秩序的捲曲緊密結構變為無秩序的鬆散伸展狀結構，即
二、**以上的高階結構被破壞，但由共價鍵（如肽鍵和二硫鍵）形成的一級結構沒有被破壞。變性蛋白質的生物功能喪失。不過，蛋白質的變性作用，如不過於劇烈，蛋白質分子的內部結構變化不大，是一種可逆反應，如胃蛋白酶加熱至80—90℃時，無消化蛋白質的能力，將溫度再降到37℃，則它又可恢復消化蛋白質的能力。
但隨變性時間的增加，條件加劇、變性程度也加深，這樣就達不到可逆的變性。
化學本質為核酸的酶受到溫度、ph、離子強度、變性劑等因素影響，次級鍵——氫鍵斷裂，空間結構破壞，生物學功能部分或全部喪失。
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