1樓:慈廷謙同詞
酶在反應構過程中會有消耗,隨著消耗自身溫度增加,會減緩酶的作用,所以在反應過程中達到最適溫度後,一般會降低反應溫度,以增加酶的最高活性.保證反應效率。
酶的最適溫度不是特徵性常數,與反應時間有關,怎麼解釋
2樓:軍全疏癸
酶在反應構過程中會有消耗,隨著消耗自身溫度增加,會減緩酶的作用,所以在反應過程中達到最適溫度後,一般會降低反應溫度,以增加酶的最高活性.保證反應效率。
3樓:史桂蘭晉寅
酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數。低溫時由於活化內
分子數目減少,反應速度容降低,但溫度公升高後,酶活性又可恢復。酶的特徵性常數,通常說的是km值。
特徵性常數就是指不受其他因素影響的常數。
常數是指固定不變的數值。如圓的周長和直徑的比π、鐵的膨脹係數為0.000012等。
常數是具有一定含義的名稱,用於代替數字或字串,其值從不改變。數學上常用大寫的"c"來表示某乙個常數。
酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?它與哪些因素有關
4樓:百度使用者
最適溫度不是酶的特徵物理常數,常受到其他條件如底物的種類、作
用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。
如最適溫度隨著酶促反應作用時間的長短而改變,由於溫度使酶蛋白變性是隨時間累加的。一般反應時間長,酶的最適溫度低;反應時間短,最適溫度高。因此,只有在規定的反應時間內才可確定酶的最適溫度。
5樓:皇室冷雪
酶的特徵性常數是公尺氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.公尺氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑公尺氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑公尺氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑公尺氏常數減小,最大反應速度減小.
酶的最適溫度為什麼不是特徵性常數
6樓:匿名使用者
酶的最適溫度和時間有關,酶可以在短時間內耐受較高溫度,相反延長反應時間,最適溫度降低,所以它不是特徵性常數
事實上,酶的特徵性常數是公尺氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑公尺氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑公尺氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑公尺氏常數減小,最大反應速度減小。求採納
酶促反應的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?它與哪些因素有關?
7樓:咖啡奶茶
酶的特徵性
常數是公尺氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑公尺氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑公尺氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑公尺氏常數減小,最大反應速度減小。
如何理解好:km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」?
8樓:匿名使用者
(1)特徵常數就是指不受其他因素影響的常數。「常數」,你的應該理解。特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性。每一種酶的km值是不一樣的。
(2)我覺得第二個問題有點鑽牛角尖了。本質上講就是雙曲線,至多可以理解為類似於矩形的雙曲線(畢竟雙曲線的形狀可以有變化嘛)。你要搞清楚的不是什麼矩形雙曲線,而是要搞清楚「雙曲線」和「s曲線」的區別。
s曲線是在有誘導啟用劑的情況下,酶促反應所呈現的曲線模式。
總結,不是這些名詞難懂,究其根本是你壓根就不用特別在意怎麼叫法,而是搞清楚本質的含義!這不是學語文,不用咬文嚼字。越糾結這些,你看書就看得越慢。
如果以後從事一些科研實驗的話,你會明白idea和思路是最重要的。希望對你有幫助,謝謝。
酶反應最適溫度為什麼不是酶的特徵性常數
9樓:
酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數.低溫時由於活化分子數目減少,反應速度降低,但溫度公升高後,酶活性又可恢復.酶的特徵性常數,通常說的是km值.歡迎追問,
10樓:貴淑英逢媼
酶的最適溫度和時間有關
,酶可以在短時間內耐受較高溫度,相反延長反應時間,最適溫度降低,所以它不是特徵性常數
事實上,酶的特徵性常數是公尺氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑公尺氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑公尺氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑公尺氏常數減小,最大反應速度減小。求採納
酶最適ph是不是酶的特徵性常數
11樓:禾鳥
酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
觀察ph對酶促反應速度的影響,通常為一鐘形曲線,即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.
5~8.0之間。因此,酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度,底物濃度,ph 值,溫度,啟用劑和抑制劑等。
擴充套件資料
酶的特徵性常數:
公尺氏常數km是酶的特徵性常數:在一定條件下,某種酶的km值是恆定的,因而可以通過測定不同酶(特別是一組同工酶)的km值,來判斷是否為不同的酶。
km可用來判斷酶的最適底物:當酶有幾種不同的底物存在時,km值最小者,為該酶的最適底物。
km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度:當底物[s]=10km時,酶促反應速率ν=91%vmax,為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
12樓:上賊船莫怕死
不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:
酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑
先看一下推導:
e+s->es 平衡常數k1
es->e+s 平衡常數k2
es->p+e 平衡常數k3
其中:e是酶 s是底物 p是產物
開始時:
es生成速度:v1=k1[e][s]
es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]
在恒態時:
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令:km=(k2+k3)/k1
即:km=[e][s]/[es]
km的意義:
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數:乙個酶對乙個特定的底物,有乙個特定的km與之對應.
注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值.
因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
13樓:
km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」
特徵常數就是指不受其他因素影響的常數.「常數」,你的應該理解.特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性.每一種酶的km值是不一樣的.
為什麼說 km是酶的特徵常數,而最適溫度和ph
14樓:匿名使用者
不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑先看一下推導:
e+s->es 平衡常數k1 es->e+s 平衡常數k2 es->p+e 平衡常數k3 其中:e是酶 s是底物 p是產物 開始時: es生成速度:
v1=k1[e][s] es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es] 在恒態時: v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es] 令:
km=(k2+k3)/k1 即:km=[e][s]/[es] km的意義:設v=1/2vmax km=[s] 即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數:乙個酶對乙個特定的底物,有乙個特定的km與之對應. 注:
km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值. 因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
公尺氏常數是酶的特徵性常數,而vmax是酶的常數嗎
生化書上只寫了km是特徵性常數 但是七版生理學講載體介導的跨膜轉運中說vmax也是特徵性常數 公尺氏方程表示乙個酶促反應的起始速度 v 與底物濃度 s 關係的速度方程,v vmaxs km s km為公尺氏常數 酶的特徵性常數有哪些?公尺氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏...
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