公尺氏常數是酶的特徵性常數,而vmax是酶的常數嗎

2021-03-04 09:01:09 字數 4438 閱讀 5748

1樓:匿名使用者

生化書上只寫了km是特徵性常數 ,但是七版生理學講載體介導的跨膜轉運中說vmax也是特徵性常數 。

2樓:匿名使用者

公尺氏方程表示乙個酶促反應的起始速度(v)與底物濃度(s)關係的速度方程,v=vmaxs/(km+s)。km為公尺氏常數

酶的特徵性常數有哪些?

3樓:demon陌

公尺氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑公尺氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑公尺氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑公尺氏常數減小,最大反應速度減小。

km:公尺氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下:它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。

由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或rna。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。

酶屬生物大分子,分子質量至少在1萬以上,大的可達百萬。

4樓:匿名使用者

vmax,kcat,kcat/km是,最適ph和最適溫度都不是。

5樓:清風留夏

vmax、ph和溫度不是特徵性常數,我就知道km是特徵性常數

為什麼說公尺氏常數是乙個特徵性常數,而且最大反應速度不是?

6樓:匿名使用者

公尺氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑公尺氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑公尺氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑公尺氏常數減小,最大反應速度減小。

km:公尺氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下:

它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕,圖示以及公式推導。 它可以表示e與s之間的親和能力,km值越大,親和能力越強,反之亦然。 它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟:

代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程,前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物,例如,emp途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步,km值最大的那一步反應就是,該酶也叫這條途徑的關鍵酶。 它可以用來判斷酶的最適底物,某些酶可以催化幾種不同的生化反應,叫多功能酶,其中km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。

km是一種酶的特徵常數,只與酶的種類有關而與酶的濃度無關,與底物的濃度也無關,這一點與vm是不同的,因此,我們可以通過km值來鑑別酶的種類。但是它會隨著反應條件(t、ph)的改變而改變。

酶反應的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?

7樓:匿名使用者

酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數。低溫時由於活化分子數目減少,反應速度降低,但溫度公升高後,酶活性又可恢復。酶的特徵性常數,通常說的是km值。歡迎追問,滿意請採納

8樓:虎璟牛巨集盛

因為它不能反應酶的特性,溫度的高低和酶對底物的親和性無關,最適溫度高也不代表親和性就強,而km則可以以數值的大小反應相同條件下(溫度、ph)不同酶的特徵

酶最適ph是不是酶的特徵性常數

9樓:禾鳥

酶的最適ph不是酶的特徵性常數。

觀察ph對酶促反應速度的影響,通常為一鐘形曲線,即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.

5~8.0之間。因此,酶的最適ph不是酶的特徵性常數。

酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度,底物濃度,ph 值,溫度,啟用劑和抑制劑等。

擴充套件資料

酶的特徵性常數:

公尺氏常數km是酶的特徵性常數:在一定條件下,某種酶的km值是恆定的,因而可以通過測定不同酶(特別是一組同工酶)的km值,來判斷是否為不同的酶。

km可用來判斷酶的最適底物:當酶有幾種不同的底物存在時,km值最小者,為該酶的最適底物。

km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度:當底物[s]=10km時,酶促反應速率ν=91%vmax,為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。

10樓:上賊船莫怕死

不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:

酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑

先看一下推導:

e+s->es 平衡常數k1

es->e+s 平衡常數k2

es->p+e 平衡常數k3

其中:e是酶 s是底物 p是產物

開始時:

es生成速度:v1=k1[e][s]

es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]

在恒態時:

v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]

令:km=(k2+k3)/k1

即:km=[e][s]/[es]

km的意義:

設v=1/2vmax

km=[s]

即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.

km是酶的特徵性常數:乙個酶對乙個特定的底物,有乙個特定的km與之對應.

注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值.

因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。

11樓:

km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」

特徵常數就是指不受其他因素影響的常數.「常數」,你的應該理解.特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性.每一種酶的km值是不一樣的.

km值、最適溫度、最適ph值中,哪個是酶的特徵性常數?並說出各自的影響因素。

12樓:匿名使用者

km值即公尺氏常數是酶的特徵性常數。km值是酶的特徵性常數,只與酶的性質,酶所催化的底物和酶促反應條件(如溫度、ph、有無抑制劑等)有關,與酶的濃度無關。酶的種類不同,km值不同,同一種酶與不同底物作用時,km值也不同。

各種酶的km值範圍很廣,大致在10-1~10-6m之間。

13樓:毓金蘭六春

這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑,而1和2是內因,3-6是外因。

這個問題首先你要知道什麼是km值,先看一下推導:

e+s->es

平衡常數k1

es->e+s

平衡常數k2

es->p+e

平衡常數k3

其中:e常譏敗客汁九伴循寶末是酶

s是底物

p是產物

開始時:

es生成速度:v1=k1[e][s]

es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]

在恒態時:

v1=v2

=>(k2+k3)[es]=k1[e][s]

=>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]

令:km=(k2+k3)/k1

即:km=[e][s]/[es]

km的意義:

設v=1/2vmax

km=[s]

即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。

km是酶的特徵性常數:乙個酶對乙個特定的底物,有乙個特定的km與之對應。

注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值。

因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。

用哲學的話說:外因通過內因起作用。呵呵。

不知道你這麼說你能不能理解。我是生物專業的,所學的也只能這麼給你解釋。

參考資料:參考書目:生物化學王鏡巖

km值名詞解釋。 謝謝

14樓:你愛我媽呀

公尺氏常數(km)的含義是酶促反應達最大速度(vm)一半時的底物(s)的濃度。它是酶的乙個特徵性物理量,其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物製藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。

km的含義是酶促反應達最大速度(vm)一半時的底物(s)的濃度。,即當v=vm/2時,s=k,單位為mol/l。km是酶極為重要的動力學引數,其物理含義是指es複合物的消失速度常數(k-1+k2)與形成速度常數(k1)之比。

15樓:匿名使用者

km值是酶的特徵性常數之一,只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環境如溫度、ph、離子強度有關,與酶的濃度無關.公尺氏常數km值等於酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度.km值愈小,酶與底物的親和力愈大.

生化要再好好看看書啊!

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