酶一般在和最適ph值差多少的時候失活

1樓：巨蟹座的

只能說不同酶耐酸鹼能力不同，一般情況下ph改變只會影響酶的活性大小不會使酶徹底失活。唾液澱粉酶最適ph為6.8，ph＝3時，氫離子濃度都相差1000倍了，會導致酶中心的金屬離子脫落，基團電性改變及蛋白質變性，當然酶會失活了。

一般酶的最適ph都在中性附近。

2樓：竺羽班半青

酶是具有生物活性的大分子，凡是能使蛋白質變性的因素（高溫、強鹼、強酸等）都可以使其變性而失活。多數的酶是隨溫度公升高而活性也公升高，但過高會導致變性，這是不可逆的。大多數酶在60～70度時會失去活性。

酶會隨ph的公升高而公升高，到7之後又降低了。但也有特例：如胃蛋白酶在ph1.

5時最高，胰蛋白酶在8時最高。

這是我的意見希望對你有用謝謝

ph對酶活性有什麼影響？

3樓：匿名使用者

酶在最適ph範圍內表現出活性，大於或小於最適ph，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；過高或過低的ph都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。

人體中的大部分酶所處環境的ph值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在ph值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適ph在8左右。酶的化學本質是蛋白質或rna，因此它也具有一級、二級、**，乃至四級結構。

按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。

酶反應的特點：

1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；

2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；

3、多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大於這個數量；

4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的；

5、活性可調節性：包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等；

6、易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。

4樓：今天我好高興

ph偏高或偏低，酶活性明顯降低。

①過酸、過鹼能使酶本身變性失活

②ph改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適ph時，酶分子上活性基團的解離狀態最適於與底物結合，ph高於或低於最適ph時，活性基團的解離狀態發生改變，酶和底物的結合力降低，因而酶反應速率降低。

③ph能影響底物的解離。可以設想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態，才適於與酶結合發生反應。若ph的改變影響了這些基團的解離，使之不適於與酶結合，當然反應速度亦會減慢。

化學本質為蛋白質的酶受到物理或化學因素影響，其分子內部原有的高度規律性結構發生變化，次級鍵（如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等）被破壞，蛋白質分子從原來有秩序的捲曲緊密結構變為無秩序的鬆散伸展狀結構，即

二、**以上的高階結構被破壞，但由共價鍵（如肽鍵和二硫鍵）形成的一級結構沒有被破壞。變性蛋白質的生物功能喪失。不過，蛋白質的變性作用，如不過於劇烈，蛋白質分子的內部結構變化不大，是一種可逆反應，如胃蛋白酶加熱至80—90℃時，無消化蛋白質的能力，將溫度再降到37℃，則它又可恢復消化蛋白質的能力。

但隨變性時間的增加，條件加劇、變性程度也加深，這樣就達不到可逆的變性。

化學本質為核酸的酶受到溫度、ph、離子強度、變性劑等因素影響，次級鍵——氫鍵斷裂，空間結構破壞，生物學功能部分或全部喪失。