1樓：多吃飯長大個
可逆磷酸化對生物體正常功能的維持具有重要意義，體內大部分訊號通路的活化都是磷酸化，比如乙醯膽鹼的釋放,pka,pkc系統，這些訊號通路在完成使命後需要被及時關閉，以免對機體產生持續的作用，這時候就需要去磷酸化來關閉它們
所以蛋白質的可逆磷酸化使機體功能保持在乙個合適的範圍，既不會太過，也不會不及
2樓：匿名使用者
在訊號轉導途徑中，蛋白的磷酸化與去磷酸化是被精確調控的。蛋白的磷酸化往往代表蛋白的活性被啟用，然後啟用下游的靶蛋白，進而啟用整個級聯反應，最終效果是細胞或生長或凋亡。蛋白的去磷酸化保證訊號通路能及時關閉，避免細胞過度生長或過度凋亡。
蛋白質可逆磷酸化在植物細胞訊號轉導途徑中有何作用
3樓：匿名使用者
蛋白質可逆磷酸化是細胞訊號傳遞過程中幾乎所有訊號傳遞途徑的共同環節,也是中心環節.胞內第二信使產生後,其下游的靶分子一般都是細胞內的蛋白激酶和磷蛋白磷酸酶,啟用的蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化相應蛋白的磷酸化或脫磷酸化,從而調控細胞內酶,離子通道,轉錄因子等的活性.camp可以通過pka作用使下游的蛋白質磷酸化,ca2+可以通過與鈣調素結合作用於ca/cam依賴的蛋白激酶使蛋白質磷酸化,也可以直接作用於cdpk使蛋白質磷酸化等,促**原活化蛋白激酶(mitogen active protein kinase, mapk)訊號轉導級聯反應途徑,由mapk,mapkk,mapkkk三個激酶組成的一系列蛋白質磷酸化反應.
植物中存在著很多種的蛋白激酶,和動物蛋白激酶類似,植物中的蛋白激酶也可以根據被磷酸化的氨基酸的種類分為ser/thr/tyr型,另外,在擬南芥中還發現了組氨酸蛋白激酶.根據蛋白激酶的調節物植物中的蛋白激酶可以分為:鈣和鈣調素依賴的蛋白激酶和類受體蛋白激酶.
希望對你有幫助，望採納
蛋白質磷酸化在訊號傳導中的作用
4樓：組編天下
蛋白質可逆磷酸化是細胞傳遞過程正幾乎所有訊號傳遞途徑的共同環節，也是中心環節，胞內第二信使產生後，其下游的靶分子一般都是細胞內的蛋白激酶和磷蛋白酸梅，啟用的蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化相應蛋白的磷酸化或脫磷酸化，從而調控細胞內酶，離子通道，轉錄因子等的活性。
蛋白質的可逆磷酸化在細胞訊號傳導中的有何作用
5樓：匿名使用者
這關係到細胞「第二信使學說」。有很多酶在磷酸化和去磷酸的過程中，酶活性從抑制到啟用，或者反過來，建議看王鏡巖先生的生物化學下冊
蛋白質變性和蛋白質氧化，磷酸化，硝基化，有什麼區
6樓：匿名使用者
磷酸化位點一般有絲氨酸，版蘇氨酸，酪氨權酸。其中，絲氨酸和蘇氨酸是最常見的磷酸化位點，因為其結構末端含有羥基，羥基很活潑，可以與磷酸基團結合。磷酸化的過程就是傳遞磷酸基團。
所以說，蛋白質中如果某個絲氨酸很保守的話，很大程度上就是磷酸化位點。理論上講是不一樣的，磷酸基圖大概9.9kd左右，磷酸化後條帶按道理應該發生遷移，最近自己也在考慮這個問題，如果有後續的進展，希望可以多多交流。
植物細胞訊號轉導的主要途徑，各途徑之間的關係，以及轉導中的重要因子 20
7樓：匿名使用者
植物體內的訊號傳導 signal transduction
生物體的生長發育受遺傳資訊及環境資訊的調節控制。基因決定了個體發育的基本模式，但其表達和實現在很大程度上受控於環境資訊的刺激。植物的不可移動性使它難以逃避或改變環境，接受環境變化資訊，及時作出反應，調節適應環境是植物維持生存的出路。
已經發現的植物細胞的訊號分子也很多，按其作用的範圍可分為胞間訊號分子和胞內訊號分子。細胞訊號傳導的分子途徑可分為胞間信使、膜上訊號轉換機制、胞內訊號及蛋白質可逆磷酸化四個階段
一．胞間訊號傳遞
胞間訊號一般可分為物理訊號（physical signal）和化學訊號（chemical signal）兩類。物理訊號如細胞感受到刺激後產生電訊號傳遞，許多敏感植物受刺激時產生動作電位，電波傳遞和葉片運動伴隨。水力訊號（hydraulic signal）。
化學訊號是細胞感受刺激後合成並傳遞化學物質，到達作用部位，引起生理反應，如植物激素等。訊號物質可從產生的部位經維管束進行長距離傳遞，到達作用的靶子部位。
傳導途徑是共質體和質外體。
二．跨膜訊號轉換機制（signal transduction）
訊號到達靶細胞，首先要能被感受並將其轉換為胞內訊號，再啟動胞內各種訊號轉導系統，並對原初訊號進行級聯放大，最終導致生理生化變化。
1． 受體（receptor）
主要在質膜上，能與訊號物質特異結合，並引發產生胞內次級訊號的物質，主要是蛋白質。訊號與受體結合是胞間信使起作用並轉換為胞內信使的首要步驟。目前研究較活躍的兩類受體是光受體和激素受體。
光受體有對紅光和遠紅光敏感的光敏色素、對藍光和紫外光敏感的隱花色素以及對紫外光敏感的受體等；激素受體的研究正在進展中，如質膜上的乙烯受體，質膜或胞內的其他激素的結合蛋白等。
2． g蛋白（g proteins）
gtp結合調節蛋白（gtp binding regulatory protein）。其生理活性有賴於三磷酸鳥苷（gtp）的結合並具有gtp水解酶的活性。70年代初在動物細胞中發現了g蛋白，證明了它在跨膜細胞訊號轉導過程中有重要的調控作用，gilman與rodbell因此獲得2023年諾貝爾醫學生理獎。
80年代開始在植物體內研究，已證明g蛋白在高等植物中普遍存在並初步證明g蛋白在光、植物激素對植物的生理效應中、在跨膜離子運輸、氣孔運動、植物形態建成等生理活動的細胞訊號轉導過程中同樣起重要的調控作用。由於g蛋白分子的多樣性………在植物細胞訊號系統中起著分子開關的重要作用。
三，胞內訊號
如果將胞外刺激訊號稱作第一信使，由胞外訊號啟用或抑制、具有生理調節活性的細胞內因子稱第二信使（second messenger）。植物細胞中的第二信使不僅僅是一種，也可總稱為第二信使系統。
1．鈣訊號系統
在植物細胞內外以及細胞內的不同部位ca2+的濃度有很大的差別。在細胞質中，一般在10－8～10－7 mol/l，而細胞壁是細胞最大的ca2+庫，其濃度可達1～5mol/l。胞內細胞器的ca2+濃度也比胞質的ca2+濃度高幾百倍到上千倍。
幾乎所有的胞外刺激訊號都能引起胞質游離ca2+濃度變化，由於變化的時間、幅度、頻率、區域化分布的不同，可能區別訊號的特異性。
鈣調節蛋白
胞內鈣訊號再通過其受體――鈣調節蛋白傳遞資訊。主要包括鈣調素（calmodulin cam）和鈣依賴的蛋白激酶，植物細胞中cam是最重要的多功能ca2+訊號受體。這是由148個氨基酸組成的單鏈小分子酸性蛋白（分子量為17～19kda）。
cam分子有四個ca結合位點，當第一信使引起胞內ca2+濃度上公升到一定閾值後，ca2+與cam結合，引起cam構象改變，活化的cam再與靶酶結合，使其活化而引起生化反應。已知有蛋白激酶、nad激酶、h+－atp酶等多種酶受ca-cam的調控。在以光敏素為受體的光訊號轉導過程中，ca-cam胞內訊號起了重要作用。
3． 肌醇磷脂（inositide）訊號系統
這是肌醇分子六碳環上的羥基被不同數目磷酸酯化形成的一類化合物。80年代後期的研究證明植物細胞質膜中存在三種主要的肌醇磷脂，即磷脂醯肌醇（pi）、磷脂醯肌醇－4－磷酸（pip）、磷脂醯肌醇－4,5－二磷酸（pip2）。胞為訊號被質膜受體接受後，以g蛋白為中介，由質膜中的磷酸脂酶c（plc）水解pip2產生肌醇－3－磷酸（ip3）和甘油二酯（dg）兩種訊號分子，所以，又可稱雙信使系統。
ip3通過調節ca2+變化、dg通過啟用蛋白激酶c（pkc）傳遞資訊。
4． 環核苷酸訊號系統
受動物細胞訊號啟發，在植物細胞中也存在環腺苷酸（camp）和環鳥苷酸（cgmp）參與訊號轉導。
四．蛋白質的可逆磷酸化 (phosphoralation)
細胞內存在的多種蛋白激酶（protein kinase）蛋白磷酸酶（protein phosphatase）是前述胞內信使進一步作用的靶子，通過調節胞內蛋白質的磷酸化或去磷酸化而進一步傳遞資訊。如鈣依賴型蛋白激酶（cdpk），其磷酸化後，可將質膜上的atp酶磷酸化，從而調控跨膜離子運輸；又如和光敏素相關的ca-cam調節的蛋白激酶等。
蛋白磷酸酶起去磷酸化作用，是終止訊號或一種逆向調節。
植物體內、細胞內訊號轉導是乙個新的研究領域，正在進展中，需要完善已知的、並發現新的植物訊號轉導途徑（h＋、h2o、mg2＋、氧化還原物質等）；訊號系統之間的相互關係（cross talk）及時空性研究，細胞內實際上存在著訊號網路，多種訊號相互聯絡和平衡來決定特異的細胞反應；利用新的技術如基因工程及微注射等研究訊號轉導的分子途徑，以及它對基因表達調控功能；植物細胞壁與細胞內訊號的聯絡，是否存在細胞壁－質膜－細胞骨架資訊傳遞連續體等。
如何理解細胞訊號轉導過程中的訊號交談
8樓：喜歡蕊金牛
細胞訊號轉導中，轉導蛋白和第二信使在化學成分和作用原理上均有區別。 轉導蛋白的成分是蛋白質，主要指的是g蛋白。g蛋白是指能與鳥嘌呤核苷酸結合，具有gtp水解酶活性的一類訊號轉導蛋白。
您好 想問一下 在生物體內 蛋白質磷酸化和去磷酸化有什麼意義？
9樓：匿名使用者
磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制細胞週期的關鍵。它們都被用
來控制調控途徑自身活性和執行調控途徑決定的底物活性。細胞週期調控途徑由一系列激酶和磷酸酶組成，它們通過將途徑的下乙個底物磷酸化和去磷酸化而對外來訊號和檢驗點做出反應。途徑最終顯示的是通過控制m 期激酶(或s 期激酶)的磷酸化狀態決定其活性。
m 期激酶的啟用引發m 期的開始，它的失活是離開m 期必須的。這表明m 期激酶調控的活動是可轉換的：細胞重新組織形成有絲**紡錘體要求底物磷酸化，返回到細胞間期狀態要求同一底物去磷酸化。
m 期激酶作用的靶位是什麼？細胞主要的重新組織發生在有絲**中，mpf 誘導有絲**的能力說明，m 期激酶直接或間接地引發這些活動。我們在後面討論結構的重新組織，現在要**m 期激酶對多種蛋白質底物的作用是直接的還是間接的。
對其作用有兩種假設的模型:
它可能是磷酸化靶蛋白質的「主調控因子」，靶蛋白輪流作用調控其它必須的功能，乙個典型的級聯反應。
它可能是乙個「工作室」，直接磷酸化執行調控功能或是週期中細胞重新組織所必須的決定性底物。
被m 期激酶磷酸化的底物唯一共有的性質是都存在一對ser-pro 序列，位於鹼性殘基的側面(最常見的是ser-pro-x-lys 形式)。潛在的底物依賴於體內m 期激酶準備磷酸化底物的能力，這些底物包括h1 組蛋白(可能是染色體凝集的需要)、核纖層蛋白質(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(nucleolin，阻斷核醣體合成)和其它結構性酶活性。這些證據的力度不同，取決於在體內某種迴圈方式中哪個底物被磷酸化，以及m 期激酶是否是實際啟用酶。
然而，從多種底物中，m 期激酶似乎直接作用於那些有絲**中細胞結構改變涉及的多種蛋白質。
確定乙個潛在底物在細胞週期中是cdc2 的有效靶點的標準是什麼呢？在體內相同的位點應被cdc2 磷酸化，當cdc2 被啟用時，它就被磷酸化。體內cdc2 被週期性磷酸化。
理想情況下，體內cdc2 激酶活性的突變可能阻止磷酸化，但目前僅在酵母中是這樣。要做出這樣的結論，磷酸化在細胞週期中是乙個明顯的活動，蛋白質的一些功能必須被磷酸基團的存在改變。這可以通過標記的磷酸化氨基酸的突變鑑定沒有磷酸化是否阻止有絲**的功能。
cdc2 激酶研究較多的底物是h1 組蛋白(組成染色質主要蛋白質的五種組蛋白質之一，見第19 章)。早就知道h1 在細胞週期中被磷酸化，在s 期加上兩個磷酸基團，有絲**時再加上4 個磷酸基團。細胞主要的h1 激酶活性由m 期激酶提供。
細胞週期中磷酸化h1 的目的是乙個值得思索的問題，因為沒有直接表明它對染色質結構有影響。可能與m 期染色體凝集相關，可能為複製(可能需要解旋)或複製後的結果(為有絲**的開始做準備)做準備，這些假設是合理的，但在s 期這些修飾發生的時間尚缺乏了解。然而，h1 組蛋白的確是cdc2 發動的激酶的很好底物，因此h1 激酶活性已成為檢測體內激酶活性的常用方法。
例如，這種檢測對釀酒酵母很適用，通過檢測h1 激酶活性評估m 期激酶的週期活性，儘管實際上這種酵母通常不含h1 組蛋白。
簡述蛋白質的合成過程，蛋白質的生物合成過程一般包括哪些步驟
過程 簡單而言即把mrna分子中鹼基排列順序轉變為蛋白質或多肽鏈中的氨基酸排列順序。具體 起始階段 mrna在細胞核合成過後通過核孔進入細胞質基質，與核醣體結合，攜帶甲硫氨酸的的trna 通過與鹼基aug的互補配對進入位點1。進製 根據位點2上密碼子引導，相應的氨基酸的trna進入位點2，稱為進製。...
催化蛋白質合成的酶的化學本質都是蛋白質（哪些酶是RNA？）
樓上！好像核酶的定義就是 化學本質是rna的酶叫核酶。核醣體小亞基中的rrna就具有催化活性，核醣體之所以能夠翻譯mrna成多肽鏈全在於這條rrna，核醣體中的蛋白質成分只不過起到固定結構的作用。核酶是rna，其他的是蛋白質 催化蛋白質合成的酶的化學本質都是蛋白質 哪些酶是rna？是的，大部分酶的化...
生物蛋白質的元素為什麼是，生物蛋白質的元素為什麼是c，h，o，n，s
1 構成蛋白質的基本單位是氨基酸，其結構通式是 即每種氨基酸分子至少都含有一個氨基和一個羧基，且都有一個氨基和一個羧基連線在同一個碳原子上，這個碳原子還連線一個氫和一個r基，氨基酸的不同在於r基的不同 2 氨基酸通過脫水縮合形成多肽鏈，而脫水縮合是指一個氨基酸分子的羧基和另一個氨基酸分子的氨基相連線...