1樓：匿名使用者
既能夠吸收酶催化的優點，又克服傳統酶製劑熱敏感、穩定性差、和**有限等缺點。
1.什麼是分子印跡？2.溶膠凝膠法製備分子印跡聚合物的優點有什麼？急急求幫忙解答！ 10
分子印跡技術的特點
2樓：佘霞飛
1.預定性，即它可以根據不同的目的製備不同的mips，以滿足各種不同的需要。
2.識別性，即mips是按照模板分子定做的，可專一地識別印跡分子。
3.實用性，即它可以與天然的生物分子識別系統如酶與底物、抗原與抗體、受體與激素相比擬，但由於它是由化學合成的方法製備的，因此又有天然分子識別系統所不具備的抗惡劣環境的能力，從而表現出高度的穩定性和長的使用壽命。
、為何對酶進行化學修飾？ 5、何謂分子印跡？分子印跡的應用範圍有哪些？ 30
3樓：匿名使用者
1一般來說，科學家們是通過對酶蛋白分子的主鏈進行「切割」、「剪下」以及在側鏈上進行化學修飾來達到改造酶分子的目的的。被修飾、改造的酶分子，無論是物化性質，還是生物活性都得到了改善，甚至被賦予了新的功能。也可以用蛋白質工程的方法。
2將各種生物大分子從凝膠轉移到一種固定基質上的過程稱為印跡技術，廣泛用於 dna、rna、蛋白質的檢測。
2不同的限制酶切割目的基因和質粒有什麼優點？
4樓：最全生物學知識
一般會使用相同的兩個限制性核酸內切酶對目的基因和載體進行切割，使它們產生相同的末端，可以在t4 dna 連線酶的作用下，進行連線反應，構建重組質粒。
一般在構建重組質粒的時候都會先用大腸桿菌做轉殖，因為大腸桿菌的步驟簡單，培養方便，提取質粒方便。望採納。
酶具有哪些明顯的優點，舉例說明
5樓：匿名使用者
酶（英文：enzyme，源於希臘語：εν在酵裡面」），指具有生物催化功能的高分子物質。
在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動程序都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用ea或δg表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。
酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
酶與無機催化劑比較：
1。相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。
5）都會出現中毒現象。
2。不同點：即酶的特性，包括高效性，專一性，溫和性（需要一定的ph和溫度）等。
6樓：果實課堂
為什麼酶具有專一性呢。
1、簡述酶工程的研究內容？ 2、什麼是固定化酶？ 3、固定化酶和固定化細胞的特點和優點各是什麼？怎樣製備
什麼是固定化酶？有何優點？如何製備固定化酶
7樓：范姜佑平卿賦
固定化酶（immobilized
enzyme)是20世紀60年代發展。
起來的一種新技術。所謂固定化酶，是指在一定的空間範圍內起催化作用，並能反覆和連續使用的酶。通常酶催化反應都是在水溶液中進行的，而固定化酶是將水溶性酶用物理或化學方法處理，使之成為不溶於水的，但仍具有酶活性的狀態。
。酶固定化後一般穩定性增加，易從反應系統中分離，且易於控制，能反覆多次使用。便於運輸和貯存，有利於自動化生產，但是活性降低，使用範圍減小，技術還有發展空間。
固定化酶是近十餘年發展起來的酶應用技術，在工業生產、化學分析和醫藥等方面有誘人的應用前景。
優點：①固定化酶可重複使用，使酶的使用效率提高、使用成本降低。
②固定化酶極易與反應體系分離，簡化了提純工藝，而且產品收率高、***。
③在多數情況下，酶經固定化後穩定性得到提高。
④固定化酶的催化反應過程更易控制。
⑤固定化酶具有一定的機械強度，可以用攪拌或裝柱的方式作用於底物溶液，便於酶催化反應的連續化和自動化操作。
⑥固定化酶與游離酶相比更適於多酶體系的使用，不僅可利用多酶體系中的協同效應使酶催化反應速率大大提高，而且還可以控制反應按一定順序進行。
缺點：①固定化可能造成酶的部分失活，酶活力有損失。
②酶催化微環境的改變可能導致其反應動力學發生變化。
③固定化酶的使用成本增加，使工廠的初始投資增大、
④固定化酶一般只適用於水溶性的小分子底物，對於大分子底物不適宜。
⑤與完整菌體細胞相比，固定化酶不適宜於多酶反應，特別是需要輔助因子參加的反應。
⑥胞內酶進行固定化時必須經過酶的分離純化操作。
8樓：匿名使用者
什麼是固定化酶？有何優點？如何製備固定化酶。
1固定化酶的傳統製備方法。
吸附法。吸附法是利用物理吸附法，將酶固定在纖維素、瓊脂糖等多醣類或多孔玻璃、離子交換樹脂等載體上的固定方式。
顯著特點是：
工藝簡便及條件溫和，包括無機、有機高分子材料，吸附過程可同時達到純化和固定化；
酶失活後可重新活化，載體也可再生。
但要求載體的比表面積要求較大，有活潑的表面。
包埋法。包埋固定化法是把酶固定聚合物材料的格仔結構或微囊結構等多空載體中，而底物仍能滲入格仔或微囊內與酶相接觸。這個方法比較簡便，酶分子僅僅是被包埋起來，生物活性被破壞的程度低，但此法對大分子底物不適用。
(1)網格型。
將酶或包埋在凝膠細微網格中，製成一定形狀的固定化酶，稱為網格型包埋法。也稱為凝膠包埋法。
(2)微囊型。
把酶包埋在由高分子聚合物製成的小球內，製成固定化酶。由於形成的酶小球直徑一般只有幾微公尺至幾百微公尺，所以也稱為微囊化法。
結合法。酶蛋白分子上與不溶性固相支援物表面上通過離子鍵結合而使酶固定的方法，叫離子鍵結合法。其間形成化學共價鍵結合的固定化方法叫共價鍵結合法。共價鍵結合法結合力牢固，使用過程中不易發生酶的脫落，穩定性能好。
該法的缺點是載體的活化或固定化操作比較複雜，反應條件也比較強烈，所以往往需要嚴格控制條件才能獲得活力較高的固定化酶。
交聯法。交聯法是用多功能試劑進行酶蛋白之間的交聯，使酶分子和多功能試劑之間形成共價鍵，得到三向的交聯網架結構，除了酶分子之間發生交聯外，還存在著一定的分子內交聯。多功能試劑製備固定化酶方法可分為：
(1) 單獨與酶作用；
( 2) 酶吸附在載體表面上再經受交聯；
( 3) 多功能團試劑與載體反應得到有功能團的載體，再連線酶。交聯劑的種類很多，最常用的是戊二醛，其他的還有異氰酸衍生物、雙偶氮二聯苯胺、n,n-乙烯馬來醯亞胺等。
交聯法的優點是酶與載體結合牢固，穩定性較高；缺點是有的方法固定化操作較複雜，進行化學修飾時易造成酶失活。
競爭性抑制劑與被抑制的酶的底物通常有結構上的相似性，能與底物競相爭奪酶分子上的結合位點，從而產生酶活性的可逆的抑制作用。與酶的活性中心相結合。與酶的結合是可逆的。
===增大底物濃度可以減弱競爭性抑制劑的影響。
括號1又5分子4減2又8分子5加3又10分子7減4又15分子
應該是負四分之一百九十九吧。題目括號描述的不是很清楚。四又3 7，減括號3 7 一又5 8，括回減二又3 8？用交換律和結合律計算比較簡便。詳細計算步驟看圖。6.93減2又8 17加括號3.27減1又17分之4 6.93 2又17分之 8 3.27 1又17分之版4 6.93 2又17分之權8 3....
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