1樓：匿名使用者
酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化劑，它能夠加快生化反應的速度，但是不改變反應的方向和產物。也就是說酶只能用於改變各類生化反應的速度，但並不是生化反應本身。酶是一種由氨基酸組成的具有特殊生物活性的物質，它存在於所有活的動植物體內，是維持機體正常功能，消化食物，修復組織等生命活動的一種必需物質。
酶的特性：
1．高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2．專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3．多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4．溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5．活性可調節性：包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
6．有些酶的催化性與輔因子有關。
7．易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
影響酶促反應速率的因素：
酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、ph、啟用劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
（3）溫度對酶促反應速度的影響
（4）ph對酶促反應速度的影響
（5）啟用劑對酶促反應速度的影響
（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
2樓：苗鳴泥寒夢
酶就是酵素
酶可以使化學反應加快
影響的因素有溫度，環境酸鹼度等等
3樓：匿名使用者
酶是生物細胞中自己合成的一種催化劑（生物催化劑），其基本成分是蛋白質；
高催化效率、高度專一性、調節性
溫度和ph值是影響酶活力比較重要的兩個因素
簡要說明影響酶促反應的因素有哪些，如何影響的
4樓：匿名使用者
1.溫度：酶促bai反應在
du一定溫度範圍內反應zhi速度隨溫度的升高而dao
加快；但版當溫度升高到一定限權度時，酶促反應速度不僅不再加快反而隨著溫度的升高而下降。在一定條件下，每一種酶在某一定溫度時活力最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度。
2.酸鹼度：每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現活性，超過這個範圍酶就會失去活性。
3.酶濃度：在底物足夠，其它條件固定的條件下，反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其它不利於酶發揮作用的因素時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。
4.底物濃度：在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度增加而加快，反應速度與底物濃度近乎：
成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應速度也隨之加快，但不顯著；當底物濃度很大且達到一定限度時，反應速度就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應也幾乎不再改變。
5.抑制劑：能特異性的抑制酶活性,從而抑制酶促反應的物質稱為抑制劑。
6.啟用劑：能使酶從無活性到有活性或使酶活性提高的物質稱為酶的啟用劑.
影響酶活性的因素
5樓：dream念想
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鐘能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鐘就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度範圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。
我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識範圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.ph和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：ph可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。
溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出ph和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，ph和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和啟用劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶複合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。
其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的複合體結合，從而降低酶促反應速率。啟用劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶啟用作用的一些物質。
因此，抑制劑和啟用劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。
拓展資料：
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別於一般催化劑的重要特徵。
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。
當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生啟用，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友**子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的啟用、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
ph值影響酶活力的原因有哪些？
6樓：成都群麗化妝學校
ph偏小（呈酸性復）或偏大（呈鹼性）制
都會使酶蛋白變性而失活.
ph值的改變會影響酶活性中心的必須基團的解離程度,同時還會影響底物和輔酶的解離程度,從而影響酶分子對底物分子的結合和催化,只有在特定的ph值範圍內,酶、底物和輔酶的解離狀態,才最適宜它們相互結合,併發生催化作
用,從而使酶的反應速度達到最大值,這個ph值稱為酶的最適ph值.酶的最適ph值不是一個常數,它的大小與底物的種類和濃度、緩衝液的性質和濃度、介質
的離子濃度、溫度、反應時間等等有關.在測定某種酶的活力時,採用該酶的最適ph值,並用適當的緩衝液維持最適ph值即可.
7樓：今日晴朗
ph值對酶活性的影響有：
ph偏小（呈酸性）或偏大（呈鹼性）都
會使專酶蛋白變性而失活。
ph值的屬
改變會影響酶活性中心的必須基團的解離程度，同時還會影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶分子對底物分子的結合和催化，只有在特定的ph值範圍內，酶、底物和輔酶的解離狀態，才最適宜它們相互結合，併發生催化作用，從而使酶的反應速度達到最大值，這個ph值稱為酶的最適ph值。酶的最適ph值不是一個常數，它的大小與底物的種類和濃度、緩衝液的性質和濃度、介質的離子濃度、溫度、反應時間等等有關。在測定某種酶的活力時，採用該酶的最適ph值，並用適當的緩衝液維持最適ph值即可。
8樓：三醫大王鵬程
因素有:溫度,ph值及酶的啟用劑和抑制劑
. 什麼是酶的最適ph？它是否是一個常數？它與哪些因素有關？這種性質對於選擇測定酶活力的條件有什麼意義
9樓：尼姑庵裡桃花開
酶的最適當ph，就是能夠讓酶發揮作用的最佳ph。酶在最適ph範圍內表現出活性
，大於或小於最適ph，活性降低。最適合ph可能是一個範圍，不同的酶可能有不同的最適ph。比如，胃蛋白酶的最適ph為2～3。
而唾液澱粉酶的最適ph約為6.8，看它所處的環境吧。
可以根據我們適用條件來選擇酶，比如，在一個地方洗衣服，要根據當地水的ph來選擇加酶洗衣粉。（這個例子是我自己的理解）。
10樓：匿名使用者
就是酶活性最大的算鹼度，它不是常數，胃蛋白酶的很小，別的也不是很統一。（很久沒看了，資料記不太清楚了，據體是多少就不說了，省的說錯誤導你，反正肯定不是常數）。這個最適ph是酶的一性質決定的。
有什麼意義我也說不清楚
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