1樓：匿名使用者
根據酶動力方程， km是酶促反應速度n為最大酶促反應速度值一半時的底物濃度。將資料帶入計算，獲得結果。若km增加，vm不變為競爭性抑制，km減小，vm也減小，為反競爭性抑制，都不是，為非競爭性抑制。
酶抑制劑分競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑，兩者作用特點如圖甲所示，圖乙表示相應的反應速度．下列有關敘
2樓：摯愛記憶
a、從乙圖可知，曲線a表示沒有酶抑制劑存在時的作用效果；a正確．b、曲線a、b反應速率不再隨底物濃度的增加而增加，是受酶濃度的限制；b正確．
c、曲線c表示在非競爭性抑制劑作用上酶的活性降低；c錯誤．d、由於酶具有專一性，z競爭性抑制劑與底物競爭酶的活性位點，故與該酶催化的底物結構相似；d正確．
故選c．
如何判斷一種酶反應是競爭性抑制或非競爭性還是反競爭性
3樓：倒塌的巴別塔
看酶如何結合
1競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；d.
動力學引數：km值增大，vm值不變。
2非競爭性抑制作用：抑制劑不能與游離酶結合，但可與es複合物結合並阻止產物生成，使酶的催化活性降低
特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；c.動力學引數
3反競爭性抑制劑只與酶-底物複合物結合，而不與游離酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制作用使得vmax，km都變小，但vmax/km比值不變。
4樓：匿名使用者
一樓回答中有幾個不對的地方.
競爭性抑制劑可以不和底物結合在酶的同一部位.對於某種物質,只要酶結合了底物就不能結合這種物質,或者結合了這種物質就不能結合結合底物,這種物質就是該酶的競爭性抑制劑.
非競爭性抑制劑可以和游離酶結合(當然也可以和es複合物結合),結合以後還可以再結合底物,但是底物這時不能轉化成產物.
競爭性抑制，非競爭性抑制，反競爭性抑制，各有何特點
5樓：彼岸的暗夜
競爭性抑制是指通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制型別。
非競爭性抑制（noncompetitive inhibition）是指抑制劑在酶的活性部位以外的部位與酶結合，不對底物與酶的活性產生競爭。
反競爭性抑制，是指抑制劑只與酶-底物複合物結合，而不與游離酶結合的一種酶促反應抑制作用。
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